3月20日，清华大学医学院教授、生命学院兼职教授颜宁和生命学院王佳伟副研究员合作领导的科研小组，在《自然》（Nature）发表了名为Structure and mechanism of the uracil transporter UraA（尿嘧啶转运蛋白UraA的结构和机制）的科研论文，在世界上首次解析了NAT（Nucleobase/Ascorbate Transporter，核苷碱基-维生素C转运蛋白）家族蛋白UraA的晶体结构，由此解决了困扰广大生物学家的一大难题。

　　各种核苷碱基(nucleobases)以及维生素C的吸收由一类跨膜转运蛋白家族NAT蛋白介导。而他们通过怎样的机制完成跨膜转运，一直是个谜。核苷碱基-维生素C转运（NAT）蛋白家族，又称为核苷碱基-阳离子同向转运载体2（NCS2）蛋白家族，在各种生物核苷碱基摄取的生理活动中发挥着重要作用。核苷碱基作为DNA、RNA的重要组成成分，是各种生物必需的分子，而维生素C则在人类健康中起着关键的作用，众所周知，维生素C的摄入不足会导致坏血病。因此，知晓NAT家族蛋白的三维结构信息以及其发挥生理活性的机制结构至关重要。 颜宁研究组此次解析UraA的晶体结构及其机制则揭晓了这一谜底。

图为UraA三维晶体结构

图为UraA转运机制模型